Jak wiemy podłożem zaburzeń obserwowanych w EDS są nieprawidłowości w syntezie lub obróbce potranslacyjnej kolagenu, a defekty są wynikiem mutacji pojedynczych genów. Różnorodność tych zaburzeń, które leżą u podstawy różnych typów zespołu Ehlersa-Danlosa spowodowana jest także występowaniem wielu typów kolagenu oraz wysokim stopniem skomplikowania jego syntezy i dojrzewania.
Proponuję poczytać materiały na temat przemiany i suplementacji kolagenem. Brać można, ale czy efekty będą takie same, jak u ludzi z prawidłową syntezą kolagenu ? Czy możemy sobie pomóc ?
Przemiana kolagenu w organizmie
(...) Kolagen w organizmie ulega stałej ustawicznie biosyntezie i degradacji enzymatycznej, a równowaga tego procesu jest niezbędna dla zachowania jego aktualnego składu w danej strukturze i właściwości danej tkanki. W młodym wieku jego produkcja pozostaje w stanie równowagi dynamicznej, jednak wraz z upływem lat procesy niszczenia zaczynają przeważać nad procesami odtwarzania. Niedostateczna produkcja kolagenu prowadzi do przedwczesnej degeneracji tkanek miękkich. Zmniejszanie ilości kolagenu w organizmie i zmiany jego biochemii powodują nasilenie procesów jego degradacji. Postępujący wraz z wiekiem proces utraty kolagenu nasila utratę masy kostnej i przyspiesza proces osteoprozy. Deficyt kolagenu będącego fundamentem nie tylko kości, ale także skóry, paznokci, wiązadeł, ścięgien, stawów, naczyń krwionośnych i limfatycznych oraz systemu naprawczego i układu odpornościowego prowadzi do przedwczesnego procesu starzenia się.
W kości występuje prawie wyłącznie kolagen typu I. Stanowi on 85-95% całej zawartości substancji organicznych kości. Pozostałe składniki to m.in. osteokalcyna, osteonektyna, sjaloproteidy i proteoglikany. Chrząstka stawowa jest nie unerwiona, nie unaczyniona, nie posiada naczyń limfatycznych, histologicznie ma budowę chrząstki szklistej, której głównymi komponentami są swoiste proteoglikany i kolagen typu II. Poza kolagenem typu II chrząstka zawiera również mniejszą ilość innych kolagenów, między innymi kolagen typu IX, XI. Proteoglikany i kolageny chrząstkowe decydują o fizykochemicznych i mechanicznych właściwościach chrząstki. Choroba zwyrodnieniowa jest schorzeniem całego stawu łącznie z chrząstką, kością maziową i torebką stawową.
Wiele udokumentowanych badań klinicznych wskazuje na ważną rolę hydrolizatów kolagenowych w postępowaniu leczniczym chorób zwyrodnieniowych kości i stawów, związaną ze specyficzną zawartością aminokwasów odgrywających ważną rolę w tworzeniu macierzy chrzęstnej. Przyjmowanie doustnie hydrolizatu kolagenu powoduje istotne zwiększenie syntezy pozakomórkowej macierzy chrzęstnej przez chondrocyty. Rola chondrocytów polega na syntezie przeciwstawnych substancji proteoglikanów i kolagenu z jednej strony, a enzymów je degradujących z drugiej. Do odbudowy zniszczonych osteoporozą beleczek kostnych potrzebny jest kolagen ponownie utworzony przez organizm, który będzie mineralizowany przez fosfatazę alkaliczną.
Dlatego też uważa się, że hydrolizaty kolagenu mogą przyczyniać się do odbudowy chrząstki stawowej w chorobach zwyrodnieniowych, ale również w stanach zapalnych kości i stawów. Z tego względu podawanie takiego preparatu w chorobie zwyrodnieniowej stawów wydaje się uzasadnione.
Mechanizm syntezy włókien kolagenowych nie jest jeszcze całkowicie rozpoznany, ale utrzymuje się, że prawidłowe tworzenie się kolagenu wymaga ponadto stałego stężenia witaminy C w organizmie
Suplementacja diety kolagenem
Aktywność biologiczna i oddziaływanie prozdrowotne hydrolizatów białek kolagenowych jest dość dobrze rozpoznana i udowodniona naukowo. Wiele udokumentowanych badań klinicznych wskazuje na ważną rolę hydrolizatów kolagenowych w postępowaniu leczniczym chorób zwyrodnieniowych kości i stawów, związaną ze specyficzną zawartością aminokwasów odgrywających ważną rolę w tworzeniu macierzy chrzęstnej.
Białka kolagenowe są łatwo przyswajalne. W doświadczeniu przeprowadzonym na myszach zastosowano hydrolizat żelatyny znakowany izotopem 14C. Zaobserwowano, że już po 12 godzinach 95% podanego hydrolizatu zostało wchłonięte w jelicie, a największa kumulacja 14C - hydrolizatu kolagenu miała miejsce w chrząstce.
Badania przeprowadzone na ludziach w Niemczech, którym podawano dawkę 10 g hydrolizatu kolagenu na dobę przez 2 miesiące, wskazują na łagodzenie dolegliwości bólowych kolan i stawów biodrowych. Jednakże nie udowodniono jeszcze bezpośredniego działania przeciwbólowego i przeciwzapalnego hydrolizatów kolagenu.
U chorych na osteoporozę, przyjmujących kalcytoninę (100 j.m., 2 razy na tydzień przez 24 tygodnie) zastosowano dodatkowo podaż hydrolizatu kolagenu w ilości 10 g/dziennie (również 24 tygodnie). Stwierdzono, że dodatkowe podanie hydrolizatu kolagenu u tych chorych istotnie wzmacnia i przedłuża działanie kalcytoniny.
Spożywanie kolagenu przyczynia się do spłycenia zmarszczek i zapobiega powstawaniu nowych. Skóra staje się gładsza, poprawia się jej napięcie i elastyczność. Systematyczne spożywanie hydrolizatu kolagenu wzmacnia także włosy, zapobiegając ich wypadaniu i siwieniu. Kolagen wypełnia także rogówkę oka, gdzie występuje w formie krystalicznej. Jest powszechnie stosowany w kosmetykach, zwłaszcza w kremach i maściach przeciwzmarszkowych. Stosuje się go też jako wypełniacz w chirurgii kosmetycznej - np. do wypełniania ust. Preparaty kolagenowe wymieniane są również jako suplementy diety ochraniające naturalne funkcje kości, jako czynniki wpływające korzystnie na łamliwość paznokci oraz poprawiające kondycję włosów.
Jego spożywanie może być także pomocne w diecie rekonwalescentów po stanach pourazowych do regeneracji tkanki chrzęstnej, stawów oraz ścięgien u osób narażonych na znaczne obciążenia stawów, w szczególności dla osób starszych. Zaletą hydrolizatów kolagenu jest wysoki stopień bezpieczeństwa, brak toksyczności oraz dobra tolerancja przez pacjentów. W większości badań klinicznych opisywanych w literaturze, poleca się spożywanie ok. 10 gramów dziennie zhydrolizowanych białek kolagenowych, przez okres 2-3 miesięcy (...)
Dodam bardzo ważną rzecz - Przedawkowanie witaminy C może prowadzić do krystalizacji szczawianów i moczanów w nerkach. Bardzo duże dawki 2000-3000 mg/dzień mogą także wywoływać zaburzenia w przewodzie pokarmowym. Obliczono jednak, że bezpieczna dawka wynosi 1000 mg/dzień i może być przyjmowana przez dłuższy czas.
Wypowiedzcie się, co sądzicie na temat takiej suplementacji.
źródło: materiały informacyjne net
Wykorzystana literatura:
1. Adam M., (1991): Therapie Der Osteoarthrose - Welche Wirkung Haben Gelatinpreparate? Therapiewoche: 41, 2456-2461.
2. Adam M., Spacek P., A., Blahos J., (1996): Postmenopausal osteoporosis. Treatment with calcitonin and rich in Hulejowa H, Galianowa collagen proteins. Cas Lek Cesk. 31, 135, (3), 74-78.
3. Bello A. E., Oesser S., (2006): Collagen hydrolysate for the treatment of osteoarthritis and Rother joint disorders: a review of the literature. Curr. Med. Res. Opin., 22, (11), 2221-2232.
4. Dziak A. (2001): Dysfunkcje stawów kończyn, Acta Clinica, 2, (2), 129-136.
5. Grodzka D., (2004): Choroba zwyrodnieniowa stawów. Reumatologia nr 1, s. 5.
6. Hames B.D., Hooper N.M., Houghton J.D., 2002. Biochemia - krótkie wykłady, PWN.
7. Kołodziejczyk A., (2006): Naturalne związki organiczne, PWN.
8. Krug E., (1989): On supportive therapy for osteo- and chondropathies. Ztschr F Erfahrungsheilkunde, 11, 930-938.
9. Kucharz E.J., 1999. Budowa i metabolizm kolagenu oraz jego udział w chorobach kości. Terapia 10 (http://www.osteoforum.org.pl/terapie.html).
10. Malejczyk J., (2001): Budowa i immunologia tkanki chrzęstnej. Acta Clinica, 1, (1), 15-22.
11. Morgani P., Randazzo S.D., (1984). Nutrition and hair. J Appl Cosmetol., 2, 41-49.
12. Moskowitz R.W., (2000): Role of collagen hydrolysate in bone and joint disease. Semin Arthritis Rheum., 30, 87–99.
13. Murray R.K., Granner D.K., Mayes P.A., Rodwell V.W., (2002): Biochemia Harpera, PZWL.
14. Oesser S, Adam M, Babel W, Seifert J., (1999): Oral administration of (14) C, labeled gelatin hydrolysate leads to an accumulation of radioactivity in cartilage of mice (C57/BL). J. Nutr. 129, 1891–1895.
15. Oesser S., Seifert J., (2003): Stimulation of type II collagen biosynthesis and secretion in bovine chondrocytes cultured with degraded collagen. Cell Tissue Res. 311, 393–399.
16. Pawlikowski M., (2001): Biomineralogia osteoporozy. BIP 137, 25-26.
17. Sikorski Z., (2006): Chemia żywności. WNT Warszawa.
18. Stryer L., (1999): Biochemia, PWN.
19. Vuorio E., de Crombrugghe B.: The family of collagen genes. Ann. Rev. Biochem. 1990, 59: 837-872.
20. WIEM, Encyklopedia internetowa, 2007 (http://pl.wikipedia.org/wiki/Kolagen).